鐵硫蛋白(英語:Iron-sulfur protein,或稱為鐵硫蛋白質)是一類蛋白質,其特徵是其中存在着鐵-硫簇,鐵-硫簇中含有與連接着的二、三或四個鐵中心,並可處於各種變化的氧化態上。鐵-硫簇存在於多種金屬蛋白之中,例如鐵氧還蛋白氫化酶輔酶Q-細胞色素c氧化酶琥珀酸脫氫酶,和固氮酶[1]。鐵硫蛋白是粒線體中執行氧化磷酸化過程的重要成員,像電子傳遞鏈中的第一蛋白複合體(Complex I)及第二蛋白複合體(Complex II)都含有鐵硫簇。此外,像是順烏頭酸酶SAM依賴蛋白中也有鐵硫簇,另外硫辛酸生物素的合成也牽涉到鐵硫簇。可見鐵硫簇的作用範圍包括呼吸作用光合作用羥化作用以及細菌的氫和氮的固定。

鐵硫蛋白可用基因表現來調控,且容易被一氧化氮破壞。

由於這些蛋白質在大多數生物體的代謝途徑上的普遍性,導致一些科學家理論化鐵-硫化合物在鐵-硫世界理論中的生命起源的探討中扮演重要角色。

結構模體

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在幾乎所有的鐵硫蛋白中,Fe中心都是四面體,末端配體是半胱氨酸殘基的硫醇基硫中心。 硫化物基團是兩個或三個配位的。 具有這些特徵的三種不同類型的Fe–S簇最為常見。

2Fe–2S簇

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2Fe–2S簇

最簡單的多金屬系統[Fe2S2]簇由兩個鐵離子組成,兩個鐵離子橋接兩個硫離子,並由四個半胱氨酸配體(在Fe2S2鐵氧還蛋白中)或兩個半胱氨酸和兩個組氨酸(在里斯克蛋白質英語Rieske protein中)配位。 被氧化的蛋白質包含兩個Fe3+離子,而被還原的蛋白質包含一個Fe3+和一個Fe2+離子。 這些物質以兩種氧化態(FeIII)2和FeIIIFeII存在。 CDGSH鐵硫結構域英語CDGSH iron sulfur domain也與2Fe-2S簇相關。

4Fe–4S簇

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一個常見的模體具有四個鐵離子和四個硫化物離子,它們位於立方體式簇英語Cubane-type cluster的各個頂點上。 Fe中心通常由半胱氨酰基配體進一步配位。 [Fe4S4]電子轉移蛋白([Fe4S4]鐵氧還蛋白)可以進一步細分為低電位(細菌型)和高電位(HiPIP)鐵氧還蛋白英語High potential iron–sulfur protein。低電位和高電位鐵氧還蛋白與以下氧化還原方案相關:

 
4Fe-4S簇充當蛋白質中的電子中繼。

3Fe–4S簇

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還已知蛋白質包含[Fe3S4]中心,其特徵是比更常見的[Fe4S4]核心少一個鐵。 三個硫化物離子分別橋接兩個鐵離子,而第四個硫化物橋接三個鐵離子。

其他的Fe–S簇

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更複雜的多金屬系統是常見的。 例子包括固氮酶中的8Fe和7Fe簇。 一氧化碳脫氫酶和[FeFe]-氫化酶還具有不尋常的Fe–S簇。 在耐氧膜結合的[NiFe]氫化酶中發現了一個特殊的6個半胱氨酸配位的[Fe4S3]簇[2][3]

 
固氮酶FeMoco簇的結構。 該簇通過半胱氨酸組氨酸的氨基酸殘基與蛋白質連接。

生物合成

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Fe-S簇的生物合成已經被很好的研究[4][5][6]。鐵硫簇的生物發生已在大腸桿菌葡萄麴黴英語Azotobacter vinelandii釀酒酵母這三種細菌中得到了最廣泛的研究。 迄今為止,至少鑑定了三種不同的生物合成系統,即nif,suf和isc系統,它們首先在細菌中鑑定出來。 nif系統負責硝化酶中的簇。 suf和isc系統更為通用。

參閱

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參考文獻

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  1. ^ S. J. Lippard, J. M. Berg 「Principles of Bioinorganic Chemistry」 University Science Books: Mill Valley, CA; 1994. ISBN 0-935702-73-3.
  2. ^ Fritsch, J; Scheerer, P; Frielingsdorf, S; Kroschinsky, S; Friedrich, B; Lenz, O; Spahn, CMT. The crystal structure of an oxygen-tolerant hydrogenase uncovers a novel iron-sulphur centre. Nature. 2011-10-16, 479 (7372): 249–252. PMID 22002606. doi:10.1038/nature10505. 
  3. ^ Shomura, Y; Yoon, KS; Nishihara, H; Higuchi, Y. Structural basis for a [4Fe-3S] cluster in the oxygen-tolerant membrane-bound [NiFe]-hydrogenase. Nature. 2011-10-16, 479 (7372): 253–256. PMID 22002607. doi:10.1038/nature10504. 
  4. ^ Johnson D, Dean DR, Smith AD, Johnson MK. Structure, function and formation of biological iron–sulfur clusters. Annual Review of Biochemistry. 2005, 74 (1): 247–281. PMID 15952888. doi:10.1146/annurev.biochem.74.082803.133518. 
  5. ^ Johnson, M.K. and Smith, A.D. (2005) Iron–sulfur proteins in: Encyclopedia of Inorganic Chemistry (King, R.B., Ed.), 2nd edn, John Wiley & Sons, Chichester.
  6. ^ Lill R, Mühlenhoff U. Iron–sulfur-protein biogenesis in eukaryotes. Trends in Biochemical Sciences. 2005, 30 (3): 133–141. PMID 15752985. doi:10.1016/j.tibs.2005.01.006 . 

深入閱讀

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外部連結

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